Stiri Online, Enciclopedie, Revista presei

FORMAREA BIOMOLECULELOR

in Biologie

Dintre toate elementele chimice care participa la structurarea materiei vii, 4 sunt esentiale in formarea biomoleculelor: carbonul, azotul, hidrogenul, oxigenul. Aceste bioelemente prezente aproape intotdeauna in sursele nutritive ale microorganismelor au proprietatea de a stabili intre ele legaturi covalente, legaturi ce se realizeaza prin punerea in comun a electronilor dupa legi chimice bine cunoscute.

Astfel hidrogenul, pentru formarea unei legaturi covalente are nevoie de un electron, oxigenul de 2, azotul de 3, chiar carbonul de 4. In plus, 3 dintre aceste elemente : C, N, O, pot pune in comun una sau 2 perechi de electroni formand astfel leg. Simple sau duble. Proprietate care le confera o mobilitate considerabila in formarea biomoleculelor.

Cele 4 bioelemente ce stau la baza formarii biomoleculelor, prezinta o serie de proprietati ce faciliteaza formarea cu usurinta a acestora in cadrul sistemului biologic.

Principalele proprietati ale biolementelor formatoare de biomolecule:

1.C, N, H, O sunt elementele chimice ce formeaza cel mai usor legaturi covalente. De altfel este de stiut ca taria unei legaturi covalente este invers proportionala cu masa atomica a atomilor intre care se stabileste legatura si ca urmare rezulta ca aceste 4 bioelemente pot forma legaturi covalente foarte puternice si biomolecule stabile.

2.Atomii de C se pot lega cu usurinta intre ei deoarece in cadrul sistemului biologic un atom de carbon poate, fie sa accepte fie sa doneze 4 electroni pentru a realiza un octet exterior, dar poate forma si legaturi covalente cu alti 4 atomi de C, marind in felul acesta gradul de complexitate a biostructurii. Aceasta permite formarea de catene liniare ramificate sau ciclice, asigurandu-se astfel formarea unor mari varietati de biomolecule.

3.Atomii de C pot forma legaturi covalente si cu O, H, N, si S ce face ca in structura unei biomolecule sa fie introduse nenumarate tipuri de grupari functionale.

4.Compusii organici ai C datorita configuratiei tetraedrice a perechilor de electroni din jurul carbonului legat simplu, fac posibila obtinerea unei mari diversitati de biostructuri tridimensionale, ca urmare a stabilirii de legaturi covalente de tipul C-C. In cadrul unei biostructuri complexe cum ar fi : poliglicidele si proteinele, nici un alt element chimic face posibil stabilirea atator legaturi chimice si formarea unei mari varietati de forme molecular foarte diferite structural si functional.

Datorita acestor proprietati a bioelementelor de baza in formarea biomoleculelor este posibila includerea in biostructura si a altor bioelemente (Mn, Co, Cu,Zn, S, P), in felul acesta se asigura o buna functionare a sistemului celular.

LEGATURI CHIMICE INTERMOLECULARE

In structurile celulare pe langa legaturile covalente ce se stabilesc intre moleculele monomere pentru formarea de structuri macromoleculare, actioneaza si alti factori de legare, ceea ce face ca modul de distribuire a moleculelor in interiorul celulei sa nu fie intamplator.

Aceasta arata ca stabilirea de legaturi covalente nu este suficienta deoarece atomii reuniti prin intermediul lor apartin prin definitie aceleiasi molecule, iar structurile celulare necesita legarea acestora in biomolecule mult mai complexe si diferite de multe ori d.p.d.v chimic.

La nivel celular, modul de aranjare a moleculelelor in structuri cu grade diferite de complexitate se realizeaza prin intermediul unor legaturi chimice intermoleculare cum ar fi : legaturile Van der Waals, leg. de hidrogen, legaturi ionice si legaturi moleculare particulare.

Toate acestea sunt cunoscute sub numele de legaturi intermoleculare, secundare sau “slabe”. Acest tip de legaturi se stabilesc nu numai intre atomii aceleiasi molecule, dar si intre atomii ce apartin unor molecule diferite.

Legaturile intermoleculare sunt cele care hotarasc , care molecula intra in vecinatatea altei molecule, ele stabilind totodata forma dar si flexibiltatea structurilor moleculare.

CARACTERISTICILE LEGATURILOR CHIMICE INTERMOLECULARE

Legaturile ch. Intermoleculare reprezinta totalitatea fortelor de atractie care mentin impreuna atomii moleculelor componente ale unei substante biologice.

Initial se credea ca singurele forte care reunesc atomii in moleculele biologice sunt legaturile covalente, dar s-a constatat ca un rol deosebit de important, cel putin in formarea macromoleculelor, biostructurilor si suprastructurilor celulare revine fortelor de atractie slabe sau legaturilor intermoleculare.

De exemplu, unirea celor 2 lanturi (catene) ale ADN-ului intr-o structura biomoleculara se realizeaza prin legaturi slabe cum sunt legaturile de H. Aceste legaturi desi au fost considerate ca legaturi interioare sunt legaturi chimice tipice in ciuda faptului ca nu sunt sufficient de solide.

Legaturile intermoleculare secundare sau slabe prezinta o serie de caracteristici ce imprima noii structure proprietati specifice. Principalele lor caracteristici sunt:

1.Gradul de solidaritate
2.Tipul si numarul de legaturi in cadrul biostructurii
3.Unghiul de legare
4.Libertatea rotatiei moleculare
5.Modul in care se formeaza

1.GRADUL DE SOLIDARITATE

Spre deosebire de legaturile covalente care la temperature fiziologice celulare nu influenteaza ruperea lor, legaturile slabe sau intermoleculare se rup foarte usor la astfel de variatii ceea ce face ca ele sa aiba o existent efemera, deci sunt legaturi cu grad de solidaritate redus.

Se poate aprecia totusi ca solidaritatea lor este mult limitata si direct influentata de conditiile celulare, modul de desfasurare a reactiilor biochimice, echilibrul dinamic al proceselor de structurare celulara, concentratia ionilor de H, rH-ul, gradul de entropie si alti factori.

Solidaritatea poate deveni mult mai stabila atunci cand moleculele sunt grupate ordonat, iar distant dintre cele 2 componente moleculare care participa la formarea unei macromolecule nu este prea mare, deci s-ar putea spune ca solidaritatea unei legaturi intermoleculare este dependent in primul rand e lungimea ei .

Cu cat lungimea unei molecule este mai mare cu atat si sunt solide atunci cand atomii participanti la legare se afla la o anumita distanta unii de altii. Distanta insa trebuie sa asigure pastrarea “laolalta” a biomoleculelor si ssa asigure totodata stabilitatea si functionalitatea biomoleculei.

2.TIPUL SI NR. DE LEGATURI IN CADRUL BIOSTRUCTURII

Daca legaturile covalente se realizeaza prin valente, legaturile intermoleculare se stabilesc printr-un nr. variabil de forme de legare care depend de posibilitatea ca 2 atomi sa vina in contact.

De exemplu: in cazul leg. Van der Waals exista un grad mare de variabilitate, factorul limitant fiind de natura chimica, adica el determinand nr. de atomi care pot veni simultan in contact unul cu altul.

In cazul leg. de H formarea lor este supusa unor restrictii celulare. In primul rand un atom de H de regula nu participa decat la realizarea unei singure legaturi. Aceasta deoarece posibilitatile sale de legare sunt limitate.

Numarul de forte care participa la legare este si el limitat. Daca o biomolecula are o polarizare puternica, ea determina atragerea puternica a altor molecule si cresc posibilitatile de formare de legaturi intermoleculare si de complexare a biostructurii.

3.UNGHIUL DE LEGARE

Daca in cazul legaturilor covalente, unghiurile de legare este intotdeauna aprox. acelasi, in cazul legaturilor intermoleculare unghiul de legare este foarte diferit, variaza foarte mult in raport cu tipul de biomolecule implicate in formarea de biostructuri.

Ex .: cand atomul de C este legat prin 4 legaturi simple, acestea au o orientare tetraedrica, unghiul de legare fiind de 109°C. Spre deosebire de acestea in cazul leg. intermoleculare unghiul de legare ia pozitie variabila datorita numarului variabil de forte prin care se pot stabili astfel de legaturi.

Pot interveni forte de atractie, electrostatice sau forte celulare ce pot sa apara ca urmare a reactiilor biochimice ce au loc cu mare rapiditate. In plus marea variabilitate a unghiurilor in cazul formarii biomoleculelor este influentata de nr. mare de atomi c participa la realizarea unei biostructuri.

Desi in cazul majoritatii biostructurilor de legare, unghiul este variabil, el este in stransa dependentza cu natura si structura moleculelor participante la realizarea unei biostructuri.

4.LIBERTATEA ROTATIEI MOLECULARE

Legaturile chimice indiferent de natura lor, difera intre ele prin libertatea de rotatie libera atomilor componenti. De ex.: in cazul moleculelor de glucoza, leg. covalente simple permit rotatia libera a atomilor pe care ii rotesc, pe cand in cazul proteinelor, legaturile covalente duble sunt foarte rigide permitand o rotatie limitata a atomilor lor.

In cazul proteinelor, leg. covalente duble sunt foarte rigide, permitand o rotatie limitata a tomilor lor.La nivelul legaturilor peptidice pot sa existe doar 2 situatii:

Daca in cazul glucozei, rotatia atomilor de la pozitia C5,6 se realizeaza relativ usor, in cazul proteinelor gruparile carbonil (C = O) si imino (N – H) ce formeaza legatura peptidica, sunt in general dispuse in acelasi plan imprimand moleculei o anumita rigiditate ce face ca posibilitatea de rotatii participante la legaturile peptidice sa fie limitate.

In cazul leg. ionice, legaturi ce sunt destul de slabe permit rotirea atomilor care participa la formarea lor mult mai amplu si mai deliberat.

5.MODUL IN CARE SE FORMEAZA

Toate legaturile chimice, atat cele slabe cat si cele covalente, se formeaza datorita unor forte electrostatice. Pe baza mecanicii cuantice se poate explica modul in care se formeaza fortele de legare intermoleculare. Conform conceptiei cuantice formarea unei legaturi implica o schimbare a formei de energie, adica eliberarea si transformarea unei parti din energia atomic in alta forma de energie: libera, interna etc.

loading...
DESCARCA APLICATIA CYD PE MOBIL
Aplicatie CYD Google Play

Nu sunt un artist, nu sunt un talentat scriitor, sunt om ca si tine. Doar ca diferentele dintre mine si tine o fac obiceiurile noastre si viata pe care o traim. Nu ne invartim in aceleasi anturaje, nu avem acelasi limbaj, la dracu nici macar nu ne cunoastem, dar sigur avem de impartit idei sau am avut aceleasi idei o data, desi repet nu ne cunoastem. Nu te stiu, nu te cunosc, nu te vad, nu te ating, nu te caracterizez, nu te critic, nu te injur, nu te admir, nu te laud, dar tu poti sa ma critici, aplauzi, caracterizezi, poate chiar si sa ma apreciezi. E dreptul tau, e timpul tau.

Latest from Biologie

LIKE-ul tau CONTEAZA!Ti-a placut articolul si ai dat LIKE? Inchide aici
Mergi la Sus

Copyright © 2016 by CYD.RO. Toate drepturile sunt rezervate
Designed by Dianys Media Solutions - realizare site web - creare site web